Фермент амилаза присутствует в

Процесс пищеварения представляет собой механическую и химическую обработку пищи. Сложные органические вещества, которые человек получает с продуктами питания, расщепляются до простых составляющих. Эти биохимические реакции проходят с участием пищеварительных ферментов, которые являются катализаторами. Фермент амилаза обеспечивает расщепление сложных углеводов. Его название происходит от «amilon», что при переводе с греческого означает «крахмал».

Функции амилазы

Расщепление углеводов происходит в ротовой полости и двенадцатиперстной кишке. Амилаза – это пищеварительный фермент, который расщепляет полисахариды до олигосахаридов, а затем до моносахаридов. Другими словами, под действием активного вещества сложные углеводы (например, крахмал) распадаются на простые составляющие (например, до глюкозы). Небольшое количество вещества вырабатывается слюнными железами, кишечником, печенью, почками, легкими, жировой тканью, маточными трубами. Поджелудочная секретирует основное количество фермента.

Молекулы полисахаридов имеют сложную структуру, плохо всасываются тонким кишечником. Процесс переваривания сложных углеводов (полисахаридов) под действием амилазы начинается уже при попадании пищи в рот, поэтому крахмалистые продукты (картофель, рис, хлеб) необходимо тщательно пережевывать, чтобы хорошо смочить слюной. Это значительно облегчает их переваривание начальным отделом тонкого кишечника. Под действием амилазы метаболизм сложных углеводов ускоряется, улучшается их усвоение.

Фермент имеет несколько названий – α-амилаза, диастаза, панкреатическая. Существуют разновидности: альфа, бета, гамма. Организм человека синтезирует только альфа-амилазу. Это общий показатель пищеварительного фермента. От него отличают панкреатическую амилазу. Она вырабатывается поджелудочной железой, которая относится к железам внутренней секреции. Ее гормоны и ферменты попадают не только в кишечник, но и в кровь. Биохимический анализ крови (или мочи) определяет два показателя: панкреатическую и α-амилазу.

Анализ на α-амилазу

Нарушение обменных процессов, воспаления разного происхождения вызывают изменения состава крови. Амилаза крови преимущественно определяется при подозрениях на острый или хронический панкреатит (воспаление поджелудочной). Приступы заболевания сопровождаются болью вокруг пупка, тошнотой, позывами на рвоту, повышением температуры. Отклонения от норм уровня фермента вызывают опухоли, камни в протоках поджелудочной железы.

Показатели фермента нарушаются при сахарном диабете, гепатитах, эпидемическом паротите (свинке), воспалительном процессе брюшной полости (или перитоните) Для биохимического анализа утром на тощий желудок делается забор венозной крови. Для получения достоверных результатов накануне нельзя употреблять острую и жирную пищу, алкоголь. Необходимо исключить физические и эмоциональные перегрузки.

При нормальном пищеварении жидкая часть крови содержит около 60% альфа-амилазы и 40% панкреатической. На активность фермента влияет время суток. Ночью амилаза менее активна, поэтому у любителей ночного приема пищи велик риск развития панкреатита. Для диагностики патологий определяющее значение имеет определение уровня фермента в плазме и сыворотке крови. Почками выделяется панкреатическая амилаза, поэтому с помощью анализа выявляют проявления панкреатита на поздних стадиях.

Венозная кровь для проведения исследования отправляется в лабораторию в течение часа. Для определения­ ферментного уровня недопустимо длительное простаивание взятого материала. При отсутствии условий для проведения анализа после отделения сгустка сыворотка замораживается и тестируется позже. Методики определения фермента отличаются и зависят от используемого реактива, поэтому бланк анализа содержит информацию об установленных показателях и допустимых нормах.

Диагностическое значение имеет динамика уровня фермента. На определенных стадиях заболевания количество фермента за 6-12 часов может увеличиться в 30 раз. После острого состояния показатели нормализуются за 2-6 суток. В случае если за 5 дней ферментные показатели остаются высокими, говорят о прогрессировании воспалительного процесса и высоком риске развития тотального панкреонекроза.

Норма амилазы

Биохимический анализ крови на содержание фермента выполняет любая биохимическая лаборатория. Он показывает содержание условных единиц пищеварительного фермента в 1 литре крови. Концентрация вещества зависит от возраста пациента. Норма фермента в крови не зависит от половой принадлежности:

Амилаза секретируется не только поджелудочной железой, но и слюнными же­лезами. Несмотря на то, что две изоформы фермента имеют одинаковую энзимати-ческую активность, они могут быть разделены по своей электрофоретической под­вижности. Амилаза участвует в расщеплении крахмала (углевод растительного про­исхождения) и гликогена (углевод животного происхождения). Амилаза слюнных желез начинает этот процесс и может фактически совершить переваривание значительной части крахмала до поступления его в тонкую кишку и контакта с панк­реатической амилазой. Амилаза гидролизует а 1,4 гликозидные связи крахмала и гликогена, но не способна расщеплять l ,6 связи. Продуктами переваривания ами­лазой крахмала являются полисахариды — -декстрины с 1,6 связями, l,6 связи гидролизуются другими кишечными ферментами после разрыва 1,4 связей. Та­ким образом, в процессе действия амилазы образуются вещества с 1,4 связями — мальтоза и мальтотриоза. Эти сахара разрушаются ферментами интестинальной щеточной каемки и обеспечивают вход глюкозы в эпителиальные клетки тонкой кишки.

Таблица 8-1. пищеварительные ферменты поджелудочной железы

а1,4 гликозидные связи крахмала, гликогена

Триглицериды (образование 2-моноглицеридов и жир­ных кислот)

Фосфатидилхолин (образование лизофосфатидилхоли-на и жирных кислот)

Эфиры холестерина, эфиры жирорастворимых витами­нов; три-, ди-, моноглицериды

Внутренние связи белка (основные аминокислоты)

Внутренние связи белка (ароматические аминокислоты, лейцин, глутамин, метионин)

Внутренние связи белков (нейтральные аминокислоты)

Карбоксипептидаза А и В*

Наружные связи белков, включая ароматические и нейт­ральные алифатические аминокислоты (А) и основные аминокислоты (В) с карбоксильного конца

*Эти ферменты секретируются поджелудочной железой в неактивной форме (проферменты). Они активируются в двенадцатиперстной кишке

Панкреатическая липаза катализирует расщепление триглицеридов пищи до двух жирных кислот и моноглицерида. Хотя липаза имеет некоторую самостоя­тельную активность, основное свое действие она осуществляет вместе с желчными кислотами, секретируемыми печенью, и колипазой поджелудочной железы, кото­рая требуется для проявления полной активности липазы.

Желчные кислоты действуют как эмульгатор, формируя мелкие частицы жира и создавая условия для лучшего доступа липазы. Колипаза, липаза и соли желчных кислот формируют комплекс, с помощью которого увеличивается площадь повер­хности действия липазы. Поджелудочная железа секретирует две формы липазы: фосфолипазу Af, расщепляющую фосфатидилхолин до лизофосфатидилхолина и свободной жирной кислоты, и карбоксилэстеразу, действующую на различные суб­страты, включая эфиры холестерина, три-, ди-, и моноглицериды и эфиры жирора­створимых витаминов.

Фермента амилаза – это первый энзим, обнаруженный учеными. В 1833 году этот фермент был описан французским ученым Пайя, который обнаружил его в связи с разрушением крахмала в пищеварительном тракте. Если длительное время жевать во рту продукты, включающие в себя крахмал (картошка, рис), благодаря амилазе они начинают приобретать сладковатый вкус. Это говорит о начале переработки углеводов во рту.

Фермент этот бывает трех типов: альфа, бета, а также гамма. Для выработки и действия этого фермента обязательно нужен кальций. Разные виды фермента схожи друг с другом: все они отлично разводятся водой или в слабом растворе соли. А если ввести в фермент концентрированный солевой раствор, то фермент выпадет в осадок. Похожее действие на ферменты оказывает и спирт. При введении его в концентрации больше шестидесяти процентов ферменты также выпадают в осадок.

Фермент этот присутствует не только в организме людей, но и животных, и даже у ряда растений (только бета-амилаза, которая не присутствует в организме животных). Спелые фрукты обладают приятным сладким вкусом часто благодаря наличию этого фермента.
В пшенице, например, присутствует гамма-амилаза, которая является главным веществом для производства солода. Этот вид фермента лучше всего работает при повышенном содержании кислоты.

Во время брожения дрожжевого теста грибки с использованием амилазы расщепляют крахмал до уровня полисахаридов, применяемых далее дрожжевыми грибками с образованием спиртов и углекислоты. Именно благодаря этим продуктам переработки крахмала и увеличивается в объеме дрожжевое тесто, имеющее такой специфический приятный аромат и вкус.

На сегодняшний день для того, чтобы брожение дрожжевого теста происходило быстрее, в него добавляют амилазу в качестве пищевой добавки (Е1100). Более того, иную форму этого фермента добавляют даже в стиральные порошки для лучшего отстирывания крахмалосодержащих пятен.

Уровень амилазы обнаруживается в ходе биохимического анализа. Чтобы результаты были максимально объективными, биологические материалы (чаще кровь) берут после ночного сна и желательно не ранее чем через восемь часов после еды. Нормальный показатель этого фермента не отличается у людей разных полов и составляет от 25 до 125 единиц на литр.

Почему амилаза бывает повышенной?
Увеличение количества фермента говорит о том, что органы, включающие этот энзим, больны. Главными причинами увеличения количества амилазы является:
1. Панкреатит в острой форме – воспалительный процесс поджелудочной железы, протекающий в острой форме и проходящий с деструкцией тканей железы, вследствие чего фермент проникает в кровь. Признаки этого заболевания таковы: рвота, тошнота, боль вокруг пупка, которая стреляет в поясницу, увеличение температуры.

2. Панкреатит в хронической форме – воспалительный процесс поджелудочной железы, проходящий на протяжении долгого времени и характеризующийся временными облегчениями и обострениями. Признаки этого заболевания в фазы обострения таковы, как при острой форме.

3. Новообразования или камни в протоках поджелудочной – они мешают выводу фермента из железы, что провоцирует его проникновение в кровь.

4. Свинка (эпидемический паротит) – вирусная инфекция, поражающая слюнные железы, протекающая с деструкцией ткани железы и проникновением амилазы в кровоток. Признаками этого заболевания являются: увеличение температуры, боль под ухом, иссушение слизистой рта, появление припухлости под ухом. Обычно болеют этим недугом малыши.

5. Перитонит в острой форме – воспалительный процесс брюшины, появляющийся при прободении органов пищеварения. Протекает с болями в области эпигастрии, увеличением температуры тела, вялостью, рвотой.

Количество амилазы в крови может быть увеличено при алкогольной интоксикации, в период внематочной беременности, а также при диабетической коме.

Причины понижения амилазы в крови
Если количество фермента менее 25 единиц на литр, это говорит о вялой функции желез, выделяющих этот энзим.
1. Недостаточность поджелудочной железы: подобное явление нередко наблюдается после острой формы воспаления железы, при панкреонекрозе (некрозе тканей железы).

2. Муковисцидоз – генетический недуг, выражающийся изменением самых разных желез внутренней секреции, в том числе и вырабатывающих амилазу. Обычно признаки этого заболевания обнаруживаются в младенчестве.

Существуют ли нормы амилазы в моче?
Обычно, чтобы просчитать количество этого фермента в моче, сдается суточная порция. Для того чтобы правильно собрать материал для исследования, нужно вылить первую утреннюю мочу, а далее собирают всю за 24 часа. Физиологической нормой считается показатель от 1 до 17 единицч.
Каковы причины увеличения этого показателя?
Увеличение фермента в моче практически всегда связано с увеличением его в крови и причинами этого являются: ушибы живота, прободение язвы органов пищеварения, острое воспаление аппендикса, панкреатит в разной форме, свинка, перитонит.

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Adblock detector